Proteine

Le proteine ​​sono sostanze naturali macromolecolari costituite da una catena di amminoacidi legati da un legame peptidico. Il ruolo più importante di questi composti è la regolazione delle reazioni chimiche nel corpo (ruolo enzimatico). Inoltre, svolgono funzioni protettive, ormonali, strutturali, nutrizionali, energetiche.

Per struttura, le proteine ​​​​sono divise in semplici (proteine) e complesse (proteidi). La quantità di residui di aminoacidi nelle molecole è diversa: la mioglobina è 140, l'insulina è 51, il che spiega l'alto peso molecolare del composto (Mr), che varia da 10 a 000 di Dalton.

Le proteine ​​rappresentano il 17% del peso umano totale: il 10% sono pelle, il 20% sono cartilagine, ossa e il 50% sono muscoli. Nonostante il ruolo delle proteine ​​​​e dei proteidi non sia stato studiato a fondo oggi, il funzionamento del sistema nervoso, la capacità di crescere, riprodurre il corpo, il flusso dei processi metabolici a livello cellulare è direttamente correlato all'attività dell'ammino acidi.

Storia della scoperta

Il processo di studio delle proteine ​​ha origine nel XVIII secolo, quando un gruppo di scienziati guidati dal chimico francese Antoine Francois de Furcroix indagò su albumina, fibrina, glutine. Come risultato di questi studi, le proteine ​​sono state riassunte e isolate in una classe separata.

Nel 1836, per la prima volta, Mulder propose un nuovo modello della struttura chimica delle proteine ​​basato sulla teoria dei radicali. Rimase generalmente accettato fino al 1850. Il nome moderno della proteina - proteina - il composto ricevuto nel 1838. E alla fine del XIX secolo, lo scienziato tedesco A. Kossel fece una scoperta sensazionale: giunse alla conclusione che gli amminoacidi sono i principali elementi strutturali del “componenti edili”. Questa teoria fu provata sperimentalmente all'inizio del XIX secolo dal chimico tedesco Emil Fischer.

Nel 1926, uno scienziato americano, James Sumner, nel corso delle sue ricerche, scoprì che l'enzima ureasi prodotto nell'organismo appartiene alle proteine. Questa scoperta ha fatto una svolta nel mondo della scienza e ha portato alla realizzazione dell'importanza delle proteine ​​per la vita umana. Nel 1949, un biochimico inglese, Fred Sanger, derivò sperimentalmente la sequenza amminoacidica dell'ormone insulina, che confermò la correttezza di pensare che le proteine ​​siano polimeri lineari di amminoacidi.

Negli anni '1960, per la prima volta sulla base della diffrazione dei raggi X, furono ottenute le strutture spaziali delle proteine ​​a livello atomico. Lo studio di questo composto organico ad alto peso molecolare continua ancora oggi.

Struttura proteica

Le principali unità strutturali delle proteine ​​sono gli amminoacidi, costituiti da gruppi amminici (NH2) e residui carbossilici (COOH). In alcuni casi, i radicali nitrico-idrogeno sono associati a ioni carbonio, il cui numero e la cui posizione determinano le caratteristiche specifiche delle sostanze peptidiche. Allo stesso tempo, la posizione del carbonio rispetto al gruppo amminico è sottolineata nel nome con un prefisso speciale: alfa, beta, gamma.

Per le proteine, gli alfa-amminoacidi agiscono come unità strutturali, poiché solo loro, allungando la catena polipeptidica, conferiscono ai frammenti proteici ulteriore stabilità e forza. Composti di questo tipo si trovano in natura sotto forma di due forme: L e D (ad eccezione della glicina). Gli elementi del primo tipo fanno parte delle proteine ​​degli organismi viventi prodotti da animali e piante, e il secondo tipo fa parte delle strutture dei peptidi formati dalla sintesi non ribosomiale in funghi e batteri.

Gli elementi costitutivi delle proteine ​​sono legati tra loro da un legame polipeptidico, che si forma legando un amminoacido al carbossile di un altro amminoacido. Le strutture corte sono solitamente chiamate peptidi o oligopeptidi (peso molecolare 3-400 dalton) e quelle lunghe, costituite da più di 10 amminoacidi, polipeptidi. Molto spesso, le catene proteiche contengono 000-50 residui di amminoacidi e talvolta 100-400. Le proteine ​​formano strutture spaziali specifiche a causa delle interazioni intramolecolari. Si chiamano conformazioni proteiche.

Ci sono quattro livelli di organizzazione delle proteine:

  1. Il primario è una sequenza lineare di residui di amminoacidi collegati tra loro da un forte legame polipeptidico.
  2. Secondario: l'organizzazione ordinata dei frammenti proteici nello spazio in una conformazione a spirale o piegata.
  3. Terziario - un modo di posa spaziale di una catena polipeptidica elicoidale, piegando la struttura secondaria in una palla.
  4. Quaternario – proteina collettiva (oligomero), che è formata dall'interazione di diverse catene polipeptidiche di una struttura terziaria.

La forma della struttura della proteina è divisa in 3 gruppi:

  • fibrillare;
  • globulare;
  • membrana.

Il primo tipo di proteine ​​è costituito da molecole filiformi reticolate che formano fibre di lunga durata o strutture stratificate. Dato che le proteine ​​​​fibrillari sono caratterizzate da un'elevata resistenza meccanica, svolgono funzioni protettive e strutturali nel corpo. Rappresentanti tipici di queste proteine ​​sono le cheratine dei capelli e i collageni dei tessuti.

Le proteine ​​globulari sono costituite da una o più catene polipeptidiche ripiegate in una struttura ellissoidale compatta. Questi includono enzimi, componenti del trasporto del sangue e proteine ​​​​dei tessuti.

I composti di membrana sono strutture polipeptidiche incorporate nel guscio degli organelli cellulari. Questi composti svolgono la funzione di recettori, facendo passare le molecole necessarie e segnali specifici attraverso la superficie.

Ad oggi, esiste un'enorme varietà di proteine, determinata dal numero di residui di amminoacidi inclusi in esse, dalla struttura spaziale e dalla sequenza della loro posizione.

Tuttavia, per il normale funzionamento del corpo, sono necessari solo 20 alfa-amminoacidi della serie L, 8 dei quali non sono sintetizzati dal corpo umano.

Proprietà fisiche e chimiche

La struttura spaziale e la composizione aminoacidica di ciascuna proteina determinano le sue proprietà fisico-chimiche caratteristiche.

Le proteine ​​sono solidi che formano soluzioni colloidali quando interagiscono con l'acqua. Nelle emulsioni acquose le proteine ​​sono presenti sotto forma di particelle cariche, poiché la composizione comprende gruppi polari e ionici (–NH2, –SH, –COOH, –OH). La carica di una molecola proteica dipende dal rapporto tra i residui carbossilici (–COOH), ammina (NH) e il pH del mezzo. È interessante notare che la struttura delle proteine ​​​​di origine animale contiene più amminoacidi bicarbossilici (glutammici e aspartici), che determinano il loro potenziale negativo in soluzioni acquose.

Alcune sostanze contengono una quantità significativa di diamminoacidi (istidina, lisina, arginina), per cui si comportano nei liquidi come cationi proteici. Nelle soluzioni acquose, il composto è stabile a causa della reciproca repulsione di particelle con cariche simili. Tuttavia, un cambiamento nel pH del mezzo comporta una modifica quantitativa dei gruppi ionizzati nella proteina.

In un ambiente acido, la decomposizione dei gruppi carbossilici viene soppressa, il che porta a una diminuzione del potenziale negativo della particella proteica. In alcali, al contrario, la ionizzazione dei residui amminici rallenta, per cui diminuisce la carica positiva della proteina.

Ad un certo pH, il cosiddetto punto isoelettrico, la dissociazione alcalina equivale a quella acida, per cui le particelle proteiche si aggregano e precipitano. Per la maggior parte dei peptidi, questo valore è in un ambiente leggermente acido. Tuttavia, esistono strutture con una netta predominanza di proprietà alcaline. Ciò significa che la maggior parte delle proteine ​​si ripiega in un ambiente acido e una piccola parte in uno alcalino.

Al punto isoelettrico, le proteine ​​sono instabili in soluzione e, di conseguenza, coagulano facilmente se riscaldate. Quando si aggiungono acido o alcali alla proteina precipitata, le molecole vengono ricaricate, dopodiché il composto si dissolve nuovamente. Tuttavia, le proteine ​​mantengono le loro proprietà caratteristiche solo a determinati parametri di pH del terreno. Se i legami che tengono la struttura spaziale della proteina vengono in qualche modo distrutti, la conformazione ordinata della sostanza viene deformata, a seguito della quale la molecola assume la forma di una bobina caotica casuale. Questo fenomeno è chiamato denaturazione.

Il cambiamento delle proprietà della proteina porta all'impatto di fattori chimici e fisici: alta temperatura, irradiazione ultravioletta, scuotimento vigoroso, combinazione con precipitanti proteici. A seguito della denaturazione, il componente perde la sua attività biologica, le proprietà perse non vengono restituite.

Le proteine ​​danno colore nel corso delle reazioni di idrolisi. Quando la soluzione peptidica è combinata con solfato di rame e alcali, appare un colore lilla (reazione al biureto), quando le proteine ​​​​vengono riscaldate in acido nitrico - una tinta gialla (reazione xantoproteica), quando si interagisce con una soluzione di nitrato di mercurio - colore lampone (Milon reazione). Questi studi vengono utilizzati per rilevare strutture proteiche di vario tipo.

Tipi di proteine ​​possibili sintesi nel corpo

Il valore degli aminoacidi per il corpo umano non può essere sottovalutato. Svolgono il ruolo di neurotrasmettitori, sono necessari per il corretto funzionamento del cervello, forniscono energia ai muscoli e controllano l'adeguatezza dello svolgimento delle loro funzioni con vitamine e minerali.

Il significato principale della connessione è garantire il normale sviluppo e funzionamento del corpo. Gli amminoacidi producono enzimi, ormoni, emoglobina, anticorpi. La sintesi delle proteine ​​​​negli organismi viventi è costantemente.

Tuttavia, questo processo viene sospeso se le cellule mancano di almeno un amminoacido essenziale. La violazione della formazione delle proteine ​​​​porta a disturbi digestivi, crescita più lenta, instabilità psico-emotiva.

La maggior parte degli amminoacidi sono sintetizzati nel corpo umano nel fegato. Tuttavia, ci sono tali composti che devono necessariamente venire quotidianamente con il cibo.

Ciò è dovuto alla distribuzione degli amminoacidi nelle seguenti categorie:

  • insostituibile;
  • semi-sostituibile;
  • sostituibile.

Ogni gruppo di sostanze ha funzioni specifiche. Considerali in dettaglio.

Acidi Aminoidi Essenziali

Una persona non è in grado di produrre da sola composti organici di questo gruppo, ma sono necessari per mantenere la sua vita.

Pertanto, tali aminoacidi hanno acquisito il nome di "essenziale" e devono essere regolarmente forniti dall'esterno con il cibo. La sintesi proteica senza questo materiale da costruzione è impossibile. Di conseguenza, la mancanza di almeno un composto porta a disturbi metabolici, diminuzione della massa muscolare, del peso corporeo e arresto della produzione di proteine.

Gli amminoacidi più significativi per il corpo umano, in particolare per gli sportivi e la loro importanza.

  1. Valin. È un componente strutturale di una proteina a catena ramificata (BCAA). È una fonte di energia, partecipa alle reazioni metaboliche dell'azoto, ripristina i tessuti danneggiati e regola la glicemia. La valina è necessaria per il flusso del metabolismo muscolare, la normale attività mentale. Utilizzato nella pratica medica in combinazione con leucina, isoleucina per il trattamento del cervello, del fegato, ferito a causa di intossicazione da droghe, alcol o droghe del corpo.
  2. Leucina e Isoleucina. Ridurre i livelli di glucosio nel sangue, proteggere il tessuto muscolare, bruciare i grassi, fungere da catalizzatori per la sintesi dell'ormone della crescita, ripristinare la pelle e le ossa. La leucina, come la valina, è coinvolta nei processi di approvvigionamento energetico, che è particolarmente importante per mantenere la resistenza del corpo durante allenamenti estenuanti. Inoltre, l'isoleucina è necessaria per la sintesi dell'emoglobina.
  3. Treonina. Previene la degenerazione grassa del fegato, partecipa al metabolismo delle proteine ​​e dei grassi, alla sintesi del collagene, dell'elastan, alla creazione del tessuto osseo (smalto). L'amminoacido aumenta l'immunità, la suscettibilità del corpo alle malattie ARVI. La treonina si trova nei muscoli scheletrici, nel sistema nervoso centrale, nel cuore, supportando il loro lavoro.
  4. Metionina. Migliora la digestione, partecipa alla lavorazione dei grassi, protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni, riduce le manifestazioni di tossicosi durante la gravidanza ed è usato per curare l'artrite reumatoide. L'amminoacido è coinvolto nella produzione di taurina, cisteina, glutatione, che neutralizzano e rimuovono le sostanze tossiche dal corpo. La metionina aiuta a ridurre i livelli di istamina nelle cellule delle persone con allergie.
  5. Triptofano. Stimola il rilascio dell'ormone della crescita, migliora il sonno, riduce gli effetti dannosi della nicotina, stabilizza l'umore, viene utilizzato per la sintesi della serotonina. Il triptofano nel corpo umano è in grado di trasformarsi in niacina.
  6. Lisina. Partecipa alla produzione di albumine, enzimi, ormoni, anticorpi, riparazione dei tessuti e formazione del collagene. Questo aminoacido fa parte di tutte le proteine ​​ed è necessario per ridurre il livello di trigliceridi nel siero del sangue, la normale formazione ossea, il pieno assorbimento del calcio e l'ispessimento della struttura del capello. La lisina ha un effetto antivirale, sopprimendo lo sviluppo di infezioni respiratorie acute e herpes. Aumenta la forza muscolare, supporta il metabolismo dell'azoto, migliora la memoria a breve termine, l'erezione, la libido. Grazie alle sue proprietà positive, l'acido 2,6-diamminoesanoico aiuta a mantenere il cuore sano, previene lo sviluppo di aterosclerosi, osteoporosi e herpes genitale. La lisina in combinazione con la vitamina C, la prolina previene la formazione di lipoproteine, che causano l'ostruzione delle arterie e portano a patologie cardiovascolari.
  7. fenilalanina. Sopprime l'appetito, riduce il dolore, migliora l'umore, la memoria. Nel corpo umano la fenilalanina è in grado di trasformarsi nell'aminoacido tirosina, vitale per la sintesi dei neurotrasmettitori (dopamina e norepinefrina). A causa della capacità del composto di attraversare la barriera emato-encefalica, viene spesso utilizzato per il trattamento di malattie neurologiche. Inoltre, l'amminoacido viene utilizzato per combattere i focolai bianchi di depigmentazione sulla pelle (vitiligine), schizofrenia e morbo di Parkinson.

La mancanza di aminoacidi essenziali nel corpo umano porta a:

  • ritardo della crescita;
  • violazione della biosintesi di cisteina, proteine, reni, tiroide, sistema nervoso;
  • demenza;
  • perdita di peso;
  • fenilchetonuria;
  • ridotta immunità e livelli di emoglobina nel sangue;
  • disturbo della coordinazione.

Quando si pratica sport, la carenza delle suddette unità strutturali riduce le prestazioni atletiche, aumentando il rischio di lesioni.

Fonti alimentari di aminoacidi essenziali

Tabella n. 1 “Alimenti ricchi di proteine ​​essenziali”
Nome prodotto
Contenuto di aminoacidi per 100 grammi di prodotto, grammi
triptofanotreoninaIsoleucinaleucina
Noce0,170,5960,6251,17
Nocciola0,1930,4970,5451,063
Mandorle0,2140,5980,7021,488
anacardio0,2870,6880,7891,472
Fistashki0,2710,6670,8931,542
Arachide0,250,8830,9071,672
Noce brasiliana0,1410,3620,5161,155
pinoli0,1070,370,5420,991
Cocco0,0390,1210,1310,247
Semi di girasole0,3480,9281,1391,659
Semi di zucca0,5760,9981,12812,419
semi di lino0,2970,7660,8961,235
semi di sesamo0,330,730,751,5
Semi di papavero0,1840,6860,8191,321
Lenticchie secche0,2320,9241,1161,871
Fagiolo verde essiccato0,260,7821,0081,847
Ceci essiccati0,1850,7160,8281,374
Piselli crudi0,0370,2030,1950,323
Soia essiccata0,5911,7661,9713,309
Tofu crudo0,1260,330,40,614
Tofu duro0,1980,5170,6280,963
tofu fritto0,2680,7010,8521,306
Okara0,050,0310,1590,244
Tempe0,1940,7960,881,43
natto0,2230,8130,9311,509
miso0,1550,4790,5080,82
Fagioli neri0,2560,9090,9541,725
fagioli rossi0,2790,9921,0411,882
Fagioli rosa0,2480,8820,9251,673
Fagioli maculati0,2370,810,8711,558
fagioli bianchi0,2770,9831,0311,865
Fagiolini0,2230,7920,8311,502
Germogliato il grano0,1150,2540,2870,507
Farina Integrale0,1740,3670,4430,898
Pasta0,1880,3920,570,999
Pane integrale0,1220,2480,3140,574
pane di segale0,0960,2550,3190,579
Avena (fiocchi)0,1820,3820,5030,98
riso bianco0,0770,2360,2850,546
Riso0,0960,2750,3180,62
Riso selvatico0,1790,4690,6181,018
Verde grano saraceno0,1920,5060,4980,832
Grano saraceno fritto0,170,4480,4410,736
Miglio (grano)0,1190,3530,4651,4
Orzo pulito0,1650,3370,3620,673
Mais bollito0,0230,1290,1290,348
latte di mucca0,040,1340,1630,299
Latte di pecora0,0840,2680,3380,587
Cagliata0,1470,50,5911,116
formaggio svizzero0,4011,0381,5372,959
formaggio cheddar0,320,8861,5462,385
Mozzarella0,5150,9831,1351,826
uova0,1670,5560,6411,086
Manzo (filetto)0,1761,071,2192,131
Maiale (prosciutto)0,2450,9410,9181,697
Pollo0,2570,9221,1251,653
Turchia0,3111,2271,4092,184
Tonno bianco0,2971,1631,2232,156
Salmone, salmone0,2480,9691,0181,796
Trota, Mikizha0,2791,0921,1482,025
aringa atlantica0,1590,6220,6541,153
Continuazione della tabella numero 1 "Prodotti ricchi di proteine ​​essenziali"
Nome prodotto
Contenuto di aminoacidi per 100 grammi di prodotto, grammi
lisinametioninafenilalaninavalina
Noce0,4240,2360,7110,753
Nocciola0,420,2210,6630,701
Mandorle0,580,1511,120,817
anacardio0,9280,3620,9511,094
Fistashki1,1420,3351,0541,23
Arachide0,9260,3171,3371,082
Noce brasiliana0,4921,0080,630,756
pinoli0,540,2590,5240,687
Cocco0,1470,0620,1690,202
Semi di girasole0,9370,4941,1691,315
Semi di zucca1,2360,6031,7331,579
semi di lino0,8620,370,9571,072
semi di sesamo0,650,880,940,98
Semi di papavero0,9520,5020,7581,095
Lenticchie secche1,8020,221,2731,281
Fagiolo verde essiccato1,6640,2861,4431,237
Ceci essiccati1,2910,2531,0340,809
Piselli crudi0,3170,0820,20,235
Soia essiccata2,7060,5472,1222,029
Tofu crudo0,5320,1030,3930,408
Tofu duro0,8350,1620,6170,64
tofu fritto1,1310,220,8370,867
Okara0,2120,0410,1570,162
Tempe0,9080,1750,8930,92
natto1,1450,2080,9411,018
miso0,4780,1290,4860,547
Fagioli neri1,4830,3251,1681,13
fagioli rossi1,6180,3551,2751,233
Fagioli rosa1,4380,3151,1331,096
Fagioli maculati1,3560,2591,0950,998
fagioli bianchi1,6030,3511,2631,222
Fagiolini1,2910,2831,0170,984
Germogliato il grano0,2450,1160,350,361
Farina Integrale0,3590,2280,6820,564
Pasta0,3240,2360,7280,635
Pane integrale0,2440,1360,4030,375
pane di segale0,2330,1390,4110,379
Avena (fiocchi)0,6370,2070,6650,688
riso bianco0,2390,1550,3530,403
Riso0,2860,1690,3870,44
Riso selvatico0,6290,4380,7210,858
Verde grano saraceno0,6720,1720,520,678
Grano saraceno fritto0,5950,1530,4630,6
Miglio (grano)0,2120,2210,580,578
Orzo pulito0,3690,190,5560,486
Mais bollito0,1370,0670,150,182
latte di mucca0,2640,0830,1630,206
Latte di pecora0,5130,1550,2840,448
Cagliata0,9340,2690,5770,748
formaggio svizzero2,5850,7841,6622,139
formaggio cheddar2,0720,6521,3111,663
Mozzarella0,9650,5151,0111,322
uova0,9120,380,680,858
Manzo (filetto)2,2640,6981,0581,329
Maiale (prosciutto)1,8250,5510,9220,941
Pollo1,7650,5910,8991,1
Turchia2,5570,791,11,464
Tonno bianco2,4370,7851,0361,367
Salmone, salmone2,030,6540,8631,139
Trota, Mikizha2,2870,7380,9731,283
aringa atlantica1,3030,420,5540,731

La tabella si basa su dati tratti dalla United States Agricultural Library – USA National Nutrient Database.

Semi-sostituibile

I composti appartenenti a questa categoria possono essere prodotti dall'organismo solo se parzialmente forniti con il cibo. Ogni varietà di acidi semi-essenziali svolge funzioni specifiche che non possono essere sostituite.

Considera i loro tipi.

  1. Arginina. È uno degli amminoacidi più importanti nel corpo umano. Accelera la guarigione dei tessuti danneggiati, abbassa i livelli di colesterolo ed è necessario per mantenere la salute della pelle, dei muscoli, delle articolazioni e del fegato. L'arginina aumenta la formazione dei linfociti T, che rafforzano il sistema immunitario, funge da barriera, prevenendo l'introduzione di agenti patogeni. Inoltre, l'amminoacido favorisce la disintossicazione del fegato, abbassa la pressione sanguigna, rallenta la crescita dei tumori, resiste alla formazione di coaguli di sangue, aumenta la potenza e migliora i vasi sanguigni. Partecipa al metabolismo dell'azoto, alla sintesi della creatina ed è indicato per le persone che vogliono perdere peso e aumentare la massa muscolare. L'arginina si trova nel liquido seminale, nel tessuto connettivo della pelle e nell'emoglobina. La carenza del composto nel corpo umano è pericolosa per lo sviluppo di diabete mellito, infertilità negli uomini, pubertà ritardata, ipertensione e immunodeficienza. Fonti naturali di arginina: cioccolato, cocco, gelatina, carne, latticini, noci, grano, avena, arachidi, soia.
  2. Istidina. Incluso in tutti i tessuti del corpo umano, gli enzimi. Partecipa allo scambio di informazioni tra il sistema nervoso centrale e i dipartimenti periferici. L'istidina è necessaria per la normale digestione, poiché la formazione del succo gastrico è possibile solo con la sua partecipazione. Inoltre, la sostanza impedisce il verificarsi di reazioni allergiche autoimmuni. La mancanza di un componente provoca la perdita dell'udito, aumenta il rischio di sviluppare l'artrite reumatoide. L'istidina si trova nei cereali (riso, frumento), nei latticini e nella carne.
  3. Tirosina. Promuove la formazione dei neurotrasmettitori, riduce il dolore del periodo premestruale, contribuisce al normale funzionamento dell'intero organismo, agisce come antidepressivo naturale. L'amminoacido riduce la dipendenza da stupefacenti, caffeina, aiuta a controllare l'appetito e funge da componente iniziale per la produzione di dopamina, tiroxina, epinefrina. Nella sintesi proteica, la tirosina sostituisce parzialmente la fenilalanina. Inoltre, è necessario per la sintesi degli ormoni tiroidei. La carenza di aminoacidi rallenta i processi metabolici, abbassa la pressione sanguigna, aumenta l'affaticamento. La tirosina si trova nei semi di zucca, mandorle, farina d'avena, arachidi, pesce, avocado, semi di soia.
  4. Cistina. Si trova nella beta-cheratina, la principale proteina strutturale di capelli, unghie e pelle. L'amminoacido viene assorbito come N-acetil cisteina e viene utilizzato nel trattamento della tosse del fumatore, dello shock settico, del cancro e della bronchite. La cistina mantiene la struttura terziaria di peptidi, proteine ​​e agisce anche come potente antiossidante. Lega i radicali liberi distruttivi, i metalli tossici, protegge le cellule dai raggi X e dall'esposizione alle radiazioni. L'amminoacido fa parte della somatostatina, dell'insulina, dell'immunoglobulina. La cistina può essere ottenuta dai seguenti alimenti: broccoli, cipolle, prodotti a base di carne, uova, aglio, peperoni rossi.

Una caratteristica distintiva degli amminoacidi semi-essenziali è la possibilità del loro utilizzo da parte dell'organismo per formare proteine ​​al posto della metionina, fenilalanina.

Intercambiabile

I composti organici di questa classe possono essere prodotti dal corpo umano in modo indipendente, coprendo il fabbisogno minimo di organi e sistemi interni. Gli amminoacidi sostituibili sono sintetizzati dai prodotti metabolici e dall'azoto assorbito. Per ricostituire la norma quotidiana, devono essere quotidianamente nella composizione delle proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbcon il cibo.

Considera quali sostanze appartengono a questa categoria:

  1. Alanina. Usato come fonte di energia, rimuove le tossine dal fegato, accelera la conversione del glucosio. Previene la rottura del tessuto muscolare dovuta al ciclo dell'alanina, presentato nella seguente forma: glucosio – piruvato – alanina – piruvato – glucosio. Grazie a queste reazioni, la componente costruttiva della proteina aumenta le riserve energetiche, prolungando la vita delle cellule. L'eccesso di azoto durante il ciclo dell'alanina viene eliminato dal corpo nelle urine. Inoltre, la sostanza stimola la produzione di anticorpi, assicura il metabolismo di acidi, zuccheri e migliora l'immunità. Fonti di alanina: latticini, avocado, carne, pollame, uova, pesce.
  2. Glicina. Partecipa alla costruzione muscolare, alla sintesi ormonale, aumenta il livello di creatina nel corpo, favorisce la conversione del glucosio in energia. Il collagene è al 30% di glicina. La sintesi cellulare è impossibile senza la partecipazione di questo composto. Infatti, se i tessuti sono danneggiati, senza glicina, il corpo umano non sarà in grado di guarire le ferite. Fonti di aminoacidi sono: latte, fagioli, formaggio, pesce, carne.
  3. Glutammina. Dopo la conversione del composto organico in acido glutammico, penetra nella barriera emato-encefalica e funge da carburante per il funzionamento del cervello. L'amminoacido rimuove le tossine dal fegato, aumenta i livelli di GABA, mantiene il tono muscolare, migliora la concentrazione ed è coinvolto nella produzione di linfociti. I preparati di L-glutammina sono comunemente usati nel bodybuilding per prevenire la disgregazione muscolare trasportando l'azoto agli organi, rimuovendo l'ammoniaca tossica e aumentando le riserve di glicogeno. La sostanza viene utilizzata per alleviare i sintomi della stanchezza cronica, migliorare il background emotivo, curare l'artrite reumatoide, l'ulcera peptica, l'alcolismo, l'impotenza, la sclerodermia. I leader nel contenuto di glutammina sono prezzemolo e spinaci.
  4. Carnitina. Lega e rimuove gli acidi grassi dal corpo. L'amminoacido potenzia l'azione delle vitamine E, C, riduce l'eccesso di peso, riduce il carico sul cuore. Nel corpo umano, la carnitina è prodotta dalla glutammina e dalla metionina nel fegato e nei reni. È dei seguenti tipi: D e L. Il più grande valore per il corpo è la L-carnitina, che aumenta la permeabilità delle membrane cellulari per gli acidi grassi. Pertanto, l'amminoacido aumenta l'utilizzo dei lipidi, rallenta la sintesi delle molecole di trigliceridi nel deposito di grasso sottocutaneo. Dopo l'assunzione di carnitina, l'ossidazione dei lipidi aumenta, si innesca il processo di perdita del tessuto adiposo, che è accompagnato dal rilascio di energia immagazzinata sotto forma di ATP. La L-carnitina migliora la creazione di lecitina nel fegato, abbassa i livelli di colesterolo e previene la comparsa di placche aterosclerotiche. Nonostante questo aminoacido non appartenga alla categoria dei composti essenziali, l'assunzione regolare della sostanza previene lo sviluppo di patologie cardiache e consente di raggiungere una longevità attiva. Ricorda, il livello di carnitina diminuisce con l'età, quindi gli anziani dovrebbero prima di tutto introdurre anche un integratore alimentare nella loro dieta quotidiana. Inoltre, la maggior parte della sostanza è sintetizzata dalle vitamine C, B6, metionina, ferro, lisina. La mancanza di uno qualsiasi di questi composti provoca una carenza di L-carnitina nel corpo. Fonti naturali di aminoacidi: pollame, tuorli d'uovo, zucca, semi di sesamo, agnello, ricotta, panna acida.
  5. Asparagina. Necessario per la sintesi dell'ammoniaca, il corretto funzionamento del sistema nervoso. L'amminoacido si trova nei latticini, asparagi, siero di latte, uova, pesce, noci, patate, carne di pollame.
  6. Acido aspartico. Partecipa alla sintesi di arginina, lisina, isoleucina, la formazione di un carburante universale per il corpo - adenosina trifosfato (ATP), che fornisce energia per i processi intracellulari. L'acido aspartico stimola la produzione di neurotrasmettitori, aumenta la concentrazione di nicotinamide adenina dinucleotide (NADH), necessaria per mantenere il funzionamento del sistema nervoso e del cervello. Il composto viene sintetizzato in modo indipendente, mentre la sua concentrazione nelle cellule può essere aumentata includendo nella dieta i seguenti prodotti: zucchero di canna, latte, carne di manzo, pollame.
  7. Acido glutammico. È il più importante neurotrasmettitore eccitatorio del midollo spinale. Il composto organico è coinvolto nel movimento del potassio attraverso la barriera emato-encefalica nel liquido cerebrospinale e svolge un ruolo importante nel metabolismo dei trigliceridi. Il cervello è in grado di utilizzare il glutammato come combustibile. La necessità del corpo di un'ulteriore assunzione di aminoacidi aumenta con l'epilessia, la depressione, la comparsa dei primi capelli grigi (fino a 30 anni), i disturbi del sistema nervoso. Fonti naturali di acido glutammico: noci, pomodori, funghi, frutti di mare, pesce, yogurt, formaggio, frutta secca.
  8. Prolina Stimola la sintesi del collagene, è necessaria per la formazione del tessuto cartilagineo, accelera i processi di guarigione. Fonti di prolina: uova, latte, carne. Si consiglia ai vegetariani di assumere un amminoacido con integratori alimentari.
  9. Serin. Regola la quantità di cortisolo nel tessuto muscolare, partecipa alla sintesi di anticorpi, immunoglobuline, serotonina, favorisce l'assorbimento della creatina, svolge un ruolo nel metabolismo dei grassi. La serina supporta il normale funzionamento del sistema nervoso centrale. Le principali fonti alimentari di aminoacidi: cavolfiore, broccoli, noci, uova, latte, soia, koumiss, manzo, grano, arachidi, carne di pollame.

Pertanto, gli aminoacidi sono coinvolti nel corso di tutte le funzioni vitali del corpo umano. Prima di acquistare integratori alimentari, si consiglia di consultare uno specialista. Nonostante l'assunzione di droghe di aminoacidi, sebbene sia considerata sicura, può esacerbare problemi di salute nascosti.

Tipi di proteine ​​​​per origine

Oggi si distinguono i seguenti tipi di proteine: uovo, siero di latte, verdura, carne, pesce.

Considera la descrizione di ciascuno di essi.

  1. Uovo. Considerato il punto di riferimento tra le proteine, tutte le altre proteine ​​sono classificate rispetto ad esso perché ha la più alta digeribilità. La composizione del tuorlo comprende ovomucoide, ovomucina, lisocina, albumina, ovoglobulina, coalbumina, avidina e l'albumina è la componente proteica. Le uova di gallina crude non sono raccomandate per le persone con disturbi digestivi. Ciò è dovuto al fatto che contengono un inibitore dell'enzima tripsina, che rallenta la digestione del cibo, e la proteina avidina, che attacca la vitale vitamina H. Il composto risultante non viene assorbito dall'organismo e viene escreto. Pertanto, i nutrizionisti insistono sull'uso dell'albume solo dopo il trattamento termico, che rilascia il nutriente dal complesso biotina-avidina e distrugge l'inibitore della tripsina. I vantaggi di questo tipo di proteine: ha un tasso di assorbimento medio (9 grammi all'ora), un'elevata composizione di aminoacidi, aiuta a ridurre il peso corporeo. Gli svantaggi delle proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbdell'uovo di gallina includono il loro alto costo e l'allergenicità.
  2. Siero di latte. Le proteine ​​di questa categoria hanno il più alto tasso di degradazione (10-12 grammi all'ora) tra le proteine ​​intere. Dopo aver assunto prodotti a base di siero di latte, entro la prima ora, il livello di peptidi e aminoacidi nel sangue aumenta notevolmente. Allo stesso tempo, la funzione di formazione di acido dello stomaco non cambia, eliminando la possibilità di formazione di gas e interruzione del processo digestivo. La composizione del tessuto muscolare umano in termini di contenuto di aminoacidi essenziali (valina, leucina e isoleucina) è la più vicina alla composizione delle proteine ​​del siero di latte. Questo tipo di proteina abbassa il colesterolo, aumenta la quantità di glutatione, ha un basso costo rispetto ad altri tipi di amminoacidi. Il principale svantaggio delle proteine ​​del siero di latte è il rapido assorbimento del composto, il che ne rende consigliabile l'assunzione prima o subito dopo l'allenamento. La principale fonte di proteine ​​è il siero dolce ottenuto durante la produzione di formaggi a caglio. Distinguere concentrato, isolato, idrolizzato di proteine ​​​​del siero di latte, caseina. La prima delle forme ottenute non si distingue per l'elevata purezza e contiene grassi, lattosio, che stimola la formazione di gas. Il livello proteico in esso contenuto è del 35-70%. Per questo motivo, il concentrato di proteine ​​del siero di latte è la forma più economica di elemento costitutivo nei circoli della nutrizione sportiva. Isolate è un prodotto con un livello di purificazione più elevato, contiene il 95% di frazioni proteiche. Tuttavia, i produttori senza scrupoli a volte imbrogliano fornendo una miscela di isolato, concentrato, idrolizzato come proteina del siero di latte. Pertanto, la composizione del supplemento dovrebbe essere attentamente controllata, in cui l'isolato dovrebbe essere l'unico componente. L'idrolizzato è il tipo più costoso di proteine ​​del siero di latte, che è pronto per l'assorbimento immediato e penetra rapidamente nel tessuto muscolare. La caseina, quando entra nello stomaco, si trasforma in un coagulo, che si divide a lungo (4-6 grammi all'ora). A causa di questa proprietà, le proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbsono incluse negli alimenti per lattanti, poiché entrano nel corpo in modo stabile e uniforme, mentre un flusso intenso di aminoacidi porta a deviazioni nello sviluppo del bambino.
  3. Verdura. Nonostante il fatto che le proteine ​​\u90b\u70bin tali prodotti siano incomplete, in combinazione tra loro formano una proteina completa (la combinazione migliore è legumi + cereali). I principali fornitori di materiale da costruzione di origine vegetale sono i prodotti a base di soia che combattono l'osteoporosi, saturano il corpo con vitamine E, B, fosforo, ferro, potassio, zinco. Se consumate, le proteine ​​della soia abbassano i livelli di colesterolo, risolvono i problemi associati all'ingrossamento della prostata e riducono il rischio di sviluppare neoplasie maligne al seno. È indicato per chi soffre di intolleranza ai latticini. Per la produzione di additivi vengono utilizzati l'isolato di soia (contiene il 50% di proteine), il concentrato di soia (4%), la farina di soia (8,7%). Il tasso di assorbimento delle proteine ​​è di 18 grammi all'ora. Gli svantaggi dell'amminoacido includono: attività estrogenica (a causa di ciò, il composto non deve essere assunto dagli uomini in dosi elevate, poiché possono verificarsi disfunzioni riproduttive), la presenza di tripsina, che rallenta la digestione. Piante contenenti fitoestrogeni (composti non steroidei simili nella struttura agli ormoni sessuali femminili): lino, liquirizia, luppolo, trifoglio rosso, erba medica, uva rossa. Le proteine ​​vegetali si trovano anche in verdura e frutta (cavoli, melograni, mele, carote), cereali e legumi (riso, erba medica, lenticchie, semi di lino, avena, grano, soia, orzo), bevande (birra, bourbon). Spesso nello sport La dieta utilizza proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbdei piselli. È un isolato altamente purificato contenente la più alta quantità di aminoacido arginina (XNUMX% per grammo di proteine) rispetto a siero di latte, soia, caseina e materiale a base di uova. Inoltre, le proteine ​​​​del pisello sono ricche di glutammina, lisina. La quantità di BCAA in esso raggiunge il XNUMX%. È interessante notare che le proteine ​​del riso potenziano i benefici delle proteine ​​ipoallergeniche dei piselli, utilizzate nella dieta di crudisti, atleti e vegetariani.
  4. La carne. La quantità di proteine ​​​​in esso contenute raggiunge l'85%, di cui il 35% sono amminoacidi insostituibili. Le proteine ​​​​della carne sono caratterizzate da un contenuto di grassi pari a zero, hanno un alto livello di assorbimento.
  5. Pesce. Questo complesso è raccomandato per l'uso da parte di una persona comune. Ma è estremamente indesiderabile che gli atleti utilizzino proteine ​​\u3b\uXNUMXbper coprire il fabbisogno giornaliero, poiché l'isolato proteico di pesce si scompone in aminoacidi XNUMX volte più a lungo della caseina.

Pertanto, per ridurre il peso, aumentare la massa muscolare, quando si lavora sul sollievo si consiglia di utilizzare proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbcomplesse. Forniscono un picco di concentrazione di aminoacidi subito dopo il consumo.

Gli atleti obesi che sono inclini alla formazione di grasso dovrebbero preferire il 50-80% di proteine ​​lente rispetto alle proteine ​​veloci. Il loro principale spettro d'azione è finalizzato alla nutrizione a lungo termine dei muscoli.

L'assorbimento della caseina è più lento delle proteine ​​del siero di latte. A causa di ciò, la concentrazione di aminoacidi nel sangue aumenta gradualmente e viene mantenuta a un livello elevato per 7 ore. A differenza della caseina, le proteine ​​​​del siero di latte vengono assorbite molto più velocemente nel corpo, il che crea il rilascio più forte del composto in un breve periodo di tempo (mezz'ora). Pertanto, si consiglia di assumerlo per prevenire il catabolismo delle proteine ​​muscolari immediatamente prima e subito dopo l'esercizio.

Una posizione intermedia è occupata dall'albume. Per saturare il sangue subito dopo l'esercizio e mantenere un'alta concentrazione di proteine ​​dopo gli esercizi di forza, la sua assunzione dovrebbe essere combinata con un isolato di siero di latte, un amminoacido presto. Questa miscela di tre proteine ​​​​elimina le carenze di ciascun componente, combina tutte le qualità positive. Più compatibile con le proteine ​​del siero di latte.

Valore per l'uomo

Il ruolo che le proteine ​​​​svolgono negli organismi viventi è così grande che è quasi impossibile considerare ogni funzione, ma evidenzieremo brevemente la più importante di esse.

  1. Protettivo (fisico, chimico, immunitario). Le proteine ​​​​proteggono il corpo dagli effetti dannosi di virus, tossine, batteri, innescando il meccanismo di sintesi degli anticorpi. Quando le proteine ​​​​protettive interagiscono con sostanze estranee, l'azione biologica dei patogeni viene neutralizzata. Inoltre, le proteine ​​​​sono coinvolte nel processo di coagulazione del fibrinogeno nel plasma sanguigno, che contribuisce alla formazione di un coagulo e al blocco della ferita. Per questo motivo, in caso di danni alla copertura corporea, la proteina protegge il corpo dalla perdita di sangue.
  2. catalitico. Tutti gli enzimi, i cosiddetti catalizzatori biologici, sono proteine.
  3. Trasporto. Il principale vettore di ossigeno è l'emoglobina, una proteina del sangue. Inoltre, altri tipi di aminoacidi nel processo di reazione formano composti con vitamine, ormoni, grassi, assicurandone la consegna a cellule, organi interni e tessuti.
  4. Nutriente. Le cosiddette proteine ​​di riserva (caseina, albumina) sono le fonti alimentari per la formazione e la crescita del feto nel grembo materno.
  5. Ormonale. La maggior parte degli ormoni nel corpo umano (adrenalina, norepinefrina, tiroxina, glucagone, insulina, corticotropina, somatotropina) sono proteine.
  6. Costruire Cheratina – il principale componente strutturale dei capelli, collagene – tessuto connettivo, elastina – le pareti dei vasi sanguigni. Le proteine ​​del citoscheletro danno forma a organelli e cellule. La maggior parte delle proteine ​​strutturali sono filamentose.
  7. Il motore. L'actina e la miosina (proteine ​​muscolari) sono coinvolte nel rilassamento e nella contrazione dei tessuti muscolari. Le proteine ​​regolano la traduzione, lo splicing, l'intensità della trascrizione genica, così come il processo di movimento cellulare attraverso il ciclo. Le proteine ​​​​motorie sono responsabili del movimento del corpo, del movimento delle cellule a livello molecolare (ciglia, flagelli, leucociti), del trasporto intracellulare (chinesina, dineina).
  8. Segnale. Questa funzione è svolta da citochine, fattori di crescita, proteine ​​ormonali. Trasmettono segnali tra organi, organismi, cellule, tessuti.
  9. Recettore. Una parte del recettore proteico riceve un segnale fastidioso, l'altra reagisce e promuove cambiamenti conformazionali. Pertanto, i composti catalizzano una reazione chimica, legano molecole mediatrici intracellulari, fungono da canali ionici.

Oltre alle funzioni di cui sopra, le proteine ​​​​regolano il livello di pH dell'ambiente interno, agiscono come fonte di energia di riserva, assicurano lo sviluppo, la riproduzione del corpo, formano la capacità di pensare.

In combinazione con i trigliceridi, le proteine ​​​​sono coinvolte nella formazione delle membrane cellulari, con i carboidrati nella produzione dei segreti.

Sintesi proteica

La sintesi proteica è un processo complesso che avviene nelle particelle ribonucleoproteiche della cellula (ribosomi). Le proteine ​​vengono trasformate da amminoacidi e macromolecole sotto il controllo di informazioni crittografate nei geni (nel nucleo cellulare).

Ogni proteina è costituita da residui enzimatici, che sono determinati dalla sequenza nucleotidica del genoma che codifica questa parte della cellula. Poiché il DNA è concentrato nel nucleo cellulare e la sintesi proteica avviene nel citoplasma, le informazioni dal codice della memoria biologica ai ribosomi vengono trasmesse da uno speciale intermediario chiamato mRNA.

La biosintesi delle proteine ​​avviene in sei fasi.

  1. Trasferimento di informazioni dal DNA all'i-RNA (trascrizione). Nelle cellule procariotiche, la riscrittura del genoma inizia con il riconoscimento di una specifica sequenza nucleotidica del DNA da parte dell'enzima RNA polimerasi.
  2. Attivazione degli amminoacidi. Ogni "precursore" di una proteina, che utilizza l'energia ATP, è legato da legami covalenti con una molecola di RNA di trasporto (t-RNA). Allo stesso tempo, il t-RNA è costituito da nucleotidi collegati in sequenza - anticodoni, che determinano il codice genetico individuale (tripletto-codone) dell'amminoacido attivato.
  3. Legame proteico ai ribosomi (iniziazione). Una molecola di i-RNA contenente informazioni su una specifica proteina è legata a una piccola particella di ribosoma e un amminoacido iniziale attaccato al corrispondente t-RNA. In questo caso, le macromolecole di trasporto corrispondono reciprocamente alla tripletta i-RNA, che segnala l'inizio della catena proteica.
  4. Allungamento della catena polipeptidica (allungamento). L'accumulo di frammenti proteici avviene mediante l'aggiunta sequenziale di amminoacidi alla catena, trasportati al ribosoma utilizzando l'RNA di trasporto. In questa fase si forma la struttura finale della proteina.
  5. Interrompere la sintesi della catena polipeptidica (terminazione). Il completamento della costruzione della proteina è segnalato da una speciale tripletta di mRNA, dopodiché il polipeptide viene rilasciato dal ribosoma.
  6. Piegatura e lavorazione delle proteine. Per adottare la struttura caratteristica del polipeptide, coagula spontaneamente, formando la sua configurazione spaziale. Dopo la sintesi sul ribosoma, la proteina subisce modificazioni chimiche (elaborazione) da parte degli enzimi, in particolare fosforilazione, idrossilazione, glicosilazione e tirosina.

Le proteine ​​appena formate contengono all'estremità frammenti polipeptidici, che fungono da segnali che dirigono le sostanze verso l'area di influenza.

La trasformazione delle proteine ​​è controllata da geni operatori che, insieme ai geni strutturali, formano un gruppo enzimatico chiamato operone. Questo sistema è controllato da geni regolatori con l'aiuto di una sostanza speciale, che, se necessario, sintetizzano. L'interazione di questa sostanza con l'operatore porta al blocco del gene di controllo e, di conseguenza, alla terminazione dell'operone. Il segnale per riprendere il funzionamento del sistema è la reazione della sostanza con le particelle dell'induttore.

Tariffa giornaliera

Tabella № 2 "Fabbisogno umano di proteine"
Categoria di persone
Assunzione giornaliera di proteine, grammi
AnimaliVegetaleTotale
6 mesi a 1 anno25
Da 1 a 1,5 anni361248
1,5-3 anni401353
3 - 4 dell'anno441963
5-6 anni472572
7-10 anni483280
11-13 anni583896
14 ragazzi – 17 anni563793
14 ragazze – 17 anni6442106
Le donne in gravidanza6512109
madri che allattano7248120
Uomini (studenti)6845113
Donne (studenti)583896
Atleti
Uomo77-8668-94154-171
Donna60-6951-77120-137
Uomini impegnati in pesanti lavori fisici6668134
Uomini fino a 70 anni483280
Uomini di età superiore ai 70 anni453075
Donne fino a 70 anni422870
Donne di età superiore ai 70 anni392665

Come puoi vedere, il fabbisogno di proteine ​​del corpo dipende dall'età, dal sesso, dalle condizioni fisiche e dall'esercizio fisico. La mancanza di proteine ​​​​negli alimenti porta all'interruzione dell'attività degli organi interni.

Scambio nel corpo umano

Il metabolismo delle proteine ​​è un insieme di processi che riflettono l'attività delle proteine ​​all'interno del corpo: digestione, scomposizione, assimilazione nel tratto digestivo, nonché partecipazione alla sintesi di nuove sostanze necessarie per il supporto vitale. Dato che il metabolismo delle proteine ​​regola, integra e coordina la maggior parte delle reazioni chimiche, è importante comprendere i principali passaggi coinvolti nella trasformazione delle proteine.

Il fegato svolge un ruolo chiave nel metabolismo dei peptidi. Se l'organo filtrante smette di partecipare a questo processo, dopo 7 giorni si verifica un esito fatale.

La sequenza del flusso dei processi metabolici.

  1. Deaminazione degli amminoacidi. Questo processo è necessario per convertire le strutture proteiche in eccesso in grassi e carboidrati. Durante le reazioni enzimatiche, gli amminoacidi vengono modificati nei corrispondenti chetoacidi, formando ammoniaca, un sottoprodotto della decomposizione. La deanimazione del 90% delle strutture proteiche avviene nel fegato e in alcuni casi nei reni. L'eccezione sono gli amminoacidi a catena ramificata (valina, leucina, isoleucina), che subiscono il metabolismo nei muscoli dello scheletro.
  2. Formazione dell'urea. L'ammoniaca, che è stata rilasciata durante la deaminazione degli amminoacidi, è tossica per il corpo umano. La neutralizzazione della sostanza tossica avviene nel fegato sotto l'influenza di enzimi che la convertono in acido urico. Successivamente, l'urea entra nei reni, da dove viene espulsa insieme all'urina. Il resto della molecola, che non contiene azoto, viene modificato in glucosio, che rilascia energia quando si scompone.
  3. Interconversioni tra tipi sostituibili di amminoacidi. Come risultato di reazioni biochimiche nel fegato (amminazione riduttiva, transaminazione di chetoacidi, trasformazioni di amminoacidi), la formazione di strutture proteiche sostituibili e condizionatamente essenziali, che compensano la loro mancanza nella dieta.
  4. Synthesis of plasma proteins. Almost all blood proteins, with the exception of globulins, are formed in the liver. The most important of them and predominant in quantitative terms are albumins and blood coagulation factors. The process of protein digestion in the digestive tract occurs through the sequential action of proteolytic enzymes on them to give the breakdown products the ability to be absorbed into the blood through the intestinal wall.

La scomposizione delle proteine ​​​​inizia nello stomaco sotto l'influenza del succo gastrico (pH 1,5-2), che contiene l'enzima pepsina, che accelera l'idrolisi dei legami peptidici tra gli amminoacidi. Successivamente, la digestione continua nel duodeno e nel digiuno, dove entrano i succhi pancreatici e intestinali (pH 7,2-8,2) contenenti precursori enzimatici inattivi (tripsinogeno, procarbossipeptidasi, chimotripsinogeno, proelastasi). La mucosa intestinale produce l'enzima enteropeptidasi, che attiva queste proteasi. Le sostanze proteolitiche sono contenute anche nelle cellule della mucosa intestinale, motivo per cui l'idrolisi dei piccoli peptidi avviene dopo l'assorbimento finale.

Come risultato di tali reazioni, il 95-97% delle proteine ​​​​viene scomposto in amminoacidi liberi, che vengono assorbiti nell'intestino tenue. Con una mancanza o una bassa attività delle proteasi, le proteine ​​​​non digerite entrano nell'intestino crasso, dove subiscono processi di decadimento.

Carenza di proteine

Le proteine ​​sono una classe di composti contenenti azoto ad alto peso molecolare, una componente funzionale e strutturale della vita umana. Considerando che le proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbsono responsabili della costruzione di cellule, tessuti, organi, della sintesi di emoglobina, enzimi, ormoni peptidici, del normale corso delle reazioni metaboliche, la loro mancanza nella dieta porta all'interruzione del funzionamento di tutti i sistemi corporei.

Sintomi di carenza proteica:

  • ipotensione e distrofia muscolare;
  • disabilità;
  • ridurre lo spessore della piega cutanea, soprattutto sopra il muscolo tricipite della spalla;
  • drastica perdita di peso;
  • stanchezza mentale e fisica;
  • gonfiore (nascosto e poi evidente);
  • freddezza;
  • una diminuzione del turgore della pelle, a seguito della quale diventa secca, flaccida, letargica, rugosa;
  • deterioramento dello stato funzionale dei capelli (perdita, assottigliamento, secchezza);
  • diminuzione dell'appetito;
  • scarsa guarigione delle ferite;
  • costante sensazione di fame o sete;
  • funzioni cognitive compromesse (memoria, attenzione);
  • mancanza di aumento di peso (nei bambini).

Ricorda, i segni di una forma lieve di carenza proteica possono essere assenti per lungo tempo o possono essere nascosti.

Tuttavia, qualsiasi fase di carenza proteica è accompagnata da un indebolimento dell'immunità cellulare e da un aumento della suscettibilità alle infezioni.

Di conseguenza, i pazienti soffrono più spesso di malattie respiratorie, polmonite, gastroenterite e patologie degli organi urinari. Con una prolungata carenza di composti azotati, si sviluppa una grave forma di carenza proteico-energetica, accompagnata da una diminuzione del volume del miocardio, atrofia del tessuto sottocutaneo e depressione dello spazio intercostale.

Conseguenze di una grave forma di carenza proteica:

  • polso lento;
  • deterioramento dell'assorbimento di proteine ​​​​e altre sostanze a causa di una sintesi inadeguata di enzimi;
  • diminuzione del volume cardiaco;
  • anemia;
  • violazione dell'impianto di uova;
  • ritardo della crescita (nei neonati);
  • disturbi funzionali delle ghiandole endocrine;
  • squilibrio ormonale;
  • stati di immunodeficienza;
  • esacerbazione dei processi infiammatori a causa della ridotta sintesi di fattori protettivi (interferone e lisozima);
  • diminuzione della frequenza respiratoria.

La mancanza di proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbnella dieta ha un effetto particolarmente negativo sull'organismo dei bambini: la crescita rallenta, la formazione ossea è disturbata, lo sviluppo mentale è ritardato.

Esistono due forme di carenza proteica nei bambini:

  1. Pazzia (carenza di proteine ​​secche). Questa malattia è caratterizzata da grave atrofia dei muscoli e del tessuto sottocutaneo (a causa dell'utilizzo delle proteine), ritardo della crescita e perdita di peso. Allo stesso tempo, il gonfiore, esplicito o nascosto, è assente nel 95% dei casi.
  2. Kwashiorkor (carenza proteica isolata). Nella fase iniziale, il bambino ha apatia, irritabilità, letargia. Quindi si notano ritardo della crescita, ipotensione muscolare, degenerazione grassa del fegato e diminuzione del turgore tissutale. Insieme a questo, appare l'edema, mascherando la perdita di peso, l'iperpigmentazione della pelle, la desquamazione di alcune parti del corpo e il diradamento dei capelli. Spesso, con kwashiorkor, si verificano vomito, diarrea, anoressia e, nei casi più gravi, coma o stupore, che spesso finiscono con la morte.

Insieme a questo, bambini e adulti possono sviluppare forme miste di carenza proteica.

Ragioni per lo sviluppo della carenza di proteine

Possibili ragioni per lo sviluppo della carenza proteica sono:

  • squilibrio qualitativo o quantitativo della nutrizione (dieta, fame, menu magro-proteico, dieta povera);
  • disturbi metabolici congeniti degli aminoacidi;
  • aumento della perdita di proteine ​​​​dall'urina;
  • prolungata mancanza di oligoelementi;
  • violazione della sintesi proteica dovuta a patologie croniche del fegato;
  • alcolismo, tossicodipendenza;
  • gravi ustioni, sanguinamento, malattie infettive;
  • alterato assorbimento delle proteine ​​​​nell'intestino.

La carenza proteico-energetica è di due tipi: primaria e secondaria. Il primo disturbo è dovuto all'assunzione inadeguata di sostanze nutritive nel corpo e il secondo è una conseguenza di disturbi funzionali o assunzione di farmaci che inibiscono la sintesi degli enzimi.

Con uno stadio lieve e moderato di carenza proteica (primaria), è importante eliminare le possibili cause dello sviluppo della patologia. Per fare ciò, aumentare l'assunzione giornaliera di proteine ​​​​(in proporzione al peso corporeo ottimale), prescrivere l'assunzione di complessi multivitaminici. In assenza di denti o diminuzione dell'appetito, le miscele di nutrienti liquidi vengono utilizzate anche per la sonda o l'autoalimentazione. Se la carenza di proteine ​​è complicata dalla diarrea, è preferibile che i pazienti somministrino formulazioni di yogurt. In nessun caso si consiglia di consumare latticini a causa dell'incapacità dell'organismo di elaborare il lattosio.

Le forme gravi di insufficienza secondaria richiedono un trattamento ospedaliero, poiché sono necessari test di laboratorio per identificare il disturbo. Per chiarire la causa della patologia, viene misurato il livello del recettore solubile dell'interleuchina-2 nel sangue o della proteina C-reattiva. Vengono testati anche albumina plasmatica, antigeni cutanei, conta totale dei linfociti e linfociti T CD4+ per aiutare a confermare l'anamnesi e determinare il grado di disfunzione funzionale.

Le principali priorità del trattamento sono l'aderenza a una dieta controllata, la correzione dell'equilibrio idrico ed elettrolitico, l'eliminazione delle patologie infettive, la saturazione del corpo con i nutrienti. Considerato che una carenza secondaria di proteine ​​può impedire la cura della malattia che ne ha provocato lo sviluppo, in alcuni casi viene prescritta la nutrizione parenterale o tramite sondino con miscele concentrate. Allo stesso tempo, la terapia vitaminica viene utilizzata in dosaggi doppi rispetto al fabbisogno giornaliero di una persona sana.

Se il paziente ha anoressia o la causa della disfunzione non è stata identificata, vengono utilizzati anche farmaci che aumentano l'appetito. Per aumentare la massa muscolare, è accettabile l'uso di steroidi anabolizzanti (sotto la supervisione di un medico). Il ripristino dell'equilibrio proteico negli adulti avviene lentamente, nell'arco di 6-9 mesi. Nei bambini, il periodo di recupero completo richiede 3-4 mesi.

Ricorda, per prevenire la carenza di proteine, è importante includere ogni giorno prodotti proteici di origine vegetale e animale nella tua dieta.

Overdose

L'assunzione di alimenti ricchi di proteine ​​in eccesso ha un impatto negativo sulla salute umana. Un sovradosaggio di proteine ​​​​nella dieta non è meno pericoloso della sua mancanza.

Sintomi caratteristici dell'eccesso di proteine ​​​​nel corpo:

  • esacerbazione di problemi ai reni e al fegato;
  • perdita di appetito, respirazione;
  • aumento dell'irritabilità nervosa;
  • flusso mestruale abbondante (nelle donne);
  • la difficoltà di sbarazzarsi del peso in eccesso;
  • problemi con il sistema cardiovascolare;
  • aumento della decomposizione nell'intestino.

È possibile determinare la violazione del metabolismo proteico utilizzando il bilancio azotato. Se la quantità di azoto assorbita ed espulsa è uguale, si dice che la persona ha un bilancio positivo. Il bilancio negativo indica un'assunzione insufficiente o uno scarso assorbimento di proteine, che porta alla combustione delle proprie proteine. Questo fenomeno è alla base dello sviluppo dell'esaurimento.

Un leggero eccesso di proteine ​​nella dieta, necessario per mantenere un normale bilancio azotato, non è dannoso per la salute umana. In questo caso, gli aminoacidi in eccesso vengono utilizzati come fonte di energia. Tuttavia, in assenza di attività fisica per la maggior parte delle persone, un apporto proteico superiore a 1,7 grammi per 1 chilogrammo di peso corporeo aiuta a convertire le proteine ​​in eccesso in composti azotati (urea), glucosio, che devono essere escreti dai reni. Una quantità eccessiva del componente edilizio porta alla formazione di una reazione acida del corpo, un aumento della perdita di calcio. Inoltre, le proteine ​​​​animali contengono spesso purine, che possono depositarsi nelle articolazioni, che è un precursore dello sviluppo della gotta.

Un sovradosaggio di proteine ​​​​nel corpo umano è estremamente raro. Oggi, nella dieta normale, le proteine ​​di alta qualità (aminoacidi) sono gravemente carenti.

FAQ

Quali sono i pro e i contro delle proteine ​​animali e vegetali?

Il vantaggio principale delle fonti proteiche animali è che contengono tutti gli amminoacidi essenziali necessari per il corpo, principalmente in forma concentrata. Gli svantaggi di una tale proteina sono la ricezione di una quantità in eccesso di un componente dell'edificio, che è 2-3 volte la norma giornaliera. Inoltre, i prodotti di origine animale contengono spesso componenti dannosi (ormoni, antibiotici, grassi, colesterolo), che causano avvelenamento del corpo con prodotti di decomposizione, eliminano il "calcio" dalle ossa e creano un carico aggiuntivo sul fegato.

Le proteine ​​​​vegetali sono ben assorbite dall'organismo. Non contengono gli ingredienti nocivi che vengono con le proteine ​​animali. Tuttavia, le proteine ​​vegetali non sono prive di inconvenienti. La maggior parte dei prodotti (eccetto la soia) sono combinati con grassi (nei semi), contengono un insieme incompleto di aminoacidi essenziali.

Quale proteina è meglio assorbita dal corpo umano?

  1. Uovo, il grado di assorbimento raggiunge il 95 – 100%.
  2. Latte, formaggio – 85 – 95%.
  3. Carne, pesce – 80 – 92%.
  4. Soia – 60 – 80%.
  5. Grano – 50 – 80%.
  6. Fagiolo – 40 – 60%.

Questa differenza è dovuta al fatto che il tratto digestivo non produce gli enzimi necessari per la scomposizione di tutti i tipi di proteine.

Quali sono le raccomandazioni per l'assunzione di proteine?

  1. Coprire le esigenze quotidiane del corpo.
  2. Assicurati che diverse combinazioni di proteine ​​entrino con il cibo.
  3. Non abusare dell'assunzione di quantità eccessive di proteine ​​per un lungo periodo.
  4. Non mangiare cibi ricchi di proteine ​​durante la notte.
  5. Combina proteine ​​di origine vegetale e animale. Ciò migliorerà il loro assorbimento.
  6. Per gli atleti prima dell'allenamento per superare carichi elevati, si consiglia di bere un frullato proteico ricco di proteine. Dopo la lezione, il gainer aiuta a ricostituire le riserve di nutrienti. L'integratore sportivo aumenta il livello di carboidrati, aminoacidi nel corpo, stimolando il rapido recupero del tessuto muscolare.
  7. Le proteine ​​animali dovrebbero costituire il 50% della dieta quotidiana.
  8. Per rimuovere i prodotti del metabolismo delle proteine, è necessaria molta più acqua che per la scomposizione e la lavorazione di altri componenti alimentari. Per evitare la disidratazione, è necessario bere 1,5-2 litri di liquido non gassato al giorno. Per mantenere l'equilibrio del sale marino, si consiglia agli atleti di consumare 3 litri di acqua.

Quante proteine ​​possono essere digerite alla volta?

Tra i sostenitori dell'alimentazione frequente, si ritiene che non si possano assorbire più di 30 grammi di proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbper pasto. Si ritiene che un volume maggiore carichi il tratto digestivo e non sia in grado di far fronte alla digestione del prodotto. Tuttavia, questo non è altro che un mito.

Il corpo umano in una sola seduta è in grado di superare più di 200 grammi di proteine. Parte della proteina andrà a partecipare ai processi anabolici o SMP e verrà immagazzinata come glicogeno. La cosa principale da ricordare è che più proteine ​​\uXNUMXb\uXNUMXbentrano nel corpo, più a lungo verrà digerito, ma tutto sarà assorbito.

Una quantità eccessiva di proteine ​​​​porta ad un aumento dei depositi di grasso nel fegato, aumento dell'eccitabilità delle ghiandole endocrine e del sistema nervoso centrale, migliora i processi di decadimento e ha un effetto negativo sui reni.

Conclusione

Le proteine ​​​​sono parte integrante di tutte le cellule, i tessuti, gli organi del corpo umano. Le proteine ​​sono responsabili delle funzioni regolatrici, motorie, di trasporto, energetiche e metaboliche. I composti sono coinvolti nell'assorbimento di minerali, vitamine, grassi, carboidrati, aumentano l'immunità e fungono da materiale da costruzione per le fibre muscolari.

Un apporto giornaliero sufficiente di proteine ​​(vedi Tabella n. 2 “Fabbisogno umano di proteine”) è la chiave per mantenere la salute e il benessere durante il giorno.

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